nous bornerons à esquisser rapidement le cadre immėdiat des précisions » contemporaines. La distinction des ferments figures ou vivants par opposition aux

importance au point de vue spécial de cet article. Voir surtout: Bredig, G. Anorganische Fermente, Leipzig 1901; ou bien : id., Die Elemente der chemischen Kinetik, mit besonderer Berücksichtigung der Katalyse und der Fermentwirkung. ERGEBN. D. PHYSIOL. I, 1902, pp. 134-210.

Le Traité de Chimie physique de V. Henri (Paris, 1906...) en est toujours à son premier fascicule. Le second fascicule, impatiemment attendu, devait traiter la plupart des questions effleurées dans cet article.

Oppenheimer C. vient d'achever la publication, en 3e édition, de son grand ouvrage : Die Fermente und ihre Wirkungen (Allgem. Teil, Leipzig 1910; Spezieller Teil, ibid., 1909; Register, 1910). La partie générale (1910) contient un long et très intéressant chapitre de Herzog O., intitulé: Physikalische Chemie der Fermente und Fermentwirkungen (pp. 136-282).

Bayliss, The nature of enzyme action, London 1908; vient d'être traduit en allemand par Schorr (Dresden 1910).

Euler H., Allgemeine Chemie der Enzyme, I, II, ERGEBN. DER Physiol., VI und IX, 1907-1910. Le second de ces mémoires contient un bon résumé un peu dur des principes de cinétique chimique nécessaires à l'intelligence de la catalyse. Rappelons aussi l'ouvrage d'Euler déjà cité dans notre premier article (p. 525) et relatif à la chimie végétale (1909).

Arrhenius S., Immunochemie, Leipzig 1907, ou ERGEBN. DER PHYSIOL, VI, 1907; tout en ayant pour objet principal les phénomènes d'immunité, contient des éléments précieux sur la cinétique des ferments.

Hedin S. G. a publié de nombreux mémoires spéciaux sur l'action des enzymes. Ses idées générales trouvent surtout leur expression dans : Zur Kinetik der Enzyme. ZSCHR. F. PHYSIOL. CHEM. Bd. 57, 1908, et: Ueber die Hemmung der Enzymwirkung durch Adsorption. ERGEBN. DER PHYSIOL., IX, 1910.

Höber R., dans son ouvrage souvent cité: Physikalische Chemie der Zelle und der Gewebe. 2e Aufl. Leipzig 1906, a écrit un chapitre fort intéressant : Die Fermente (pp. 364-412).

Les thèses de Arthus (La nature des enzymes, Paris 1896) et de V. Henri (Lois générales de l'action des diastases, Paris 1903) demandent à être rajeunies par les travaux plus récents de ces auteurs eux-mêmes et d'autres chercheurs. Le point de vue de Arthus (ferment = propriété) ne rencontre guère actuellement de faveur en son sens radical.

Czapeck F., dans sa Biochemie der Pflanzen (2 vol. Iena, 1905) donne une analyse encore parfaitement utilisable de l'action des catalyseurs, ferments et anticorps. C'est un excellent résumé, un peu touffu par endroits.

Dans l'ordre de la bonne vulgarisation, citons, entre autres exposés, un chapitre de J. Duclaux: La chimie de la matière vivante, Paris 1910; et un article de Bayliss: The fonctions of enzymes in vital processes, SCIENTIA (Rivista di Scienza) t. 8, 1910.

D'ailleurs, sur les ferments et leur mode d'action, presque tous les Traités de physiologie animale ou végétale présentent quelques pages ne voudrions pas toujours garantir la parfaite mise au point.

dont nous

»

ferments solubles ou chimiques ne doit point non plus nous retenir, puisque, après la découverte par E. Buchner d'une zymase active dans la levure de bière type du «< ferment figuré le caractère chimique de l'agent immédiat de la fermentation est désormais un fait acquis. La suite de cet article mettra en évidence le lien peu apparent à première vue - qui rattache ce second chapitre au précédent et au suivant.

1. Importance physiologique des enzymes

La presque totalité des phénomènes chimiques qui se développent dans la matière vivante sont des actions fermentaires. A chaque étape de la phase nutritive ascendante, de l'anabolisme, se superposent et s'enchevêtrent des hydrolyses, des oxydations, des dislocations et des synthèses opérées sous l'influence d'enzymes caractéristiques; et quand l'édifice moléculaire, arrivé à son couronnement, s'est trouvé partiellement intégré dans la trame vivante, aussitôt ce sont des enzymes encore qui président à sa démolition, qui activent le catabolisme.

On connaît depuis longtemps certaines enzymes répandues dans les liquides organiques : sérum ou produits de sécrétion; la liste de ces enzymes extracellulaires ou exoenzymes s'allonge encore tous les jours. Leur importance est évidente, puisque seules elles rendent possibles des phénomènes aussi indispensables à la vie organique que le sont, par exemple, les actions digestives et maintes réactions du sérum.

Mais à côté de ces exoenzymes, déversées par les cellules dans les liquides qui les baignent extérieurement, on a décrit des endoenzymes, qui demeurent à l'intérieur des corps cellulaires et n'y sont sans doute point inactives. Elles s'y trouvent pour ainsi dire fixées

III SÉRIE. T. XIX.

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La connaissance du mode d'action des enzymes ouvrirait donc une vue, partielle sans doute, mais assez profonde, sur le mécanisme de la vie. Nous allons nous efforcer de préciser ce mode d'action autant qu'il est aujourd'hui possible de le faire.

2. Definition d'un catalyseur

De plus en plus les ferments sont assimilés aux catalyseurs, et avec raison semble-t-il.

Quelle est donc la notion exacte d'un catalyseur? On ne saurait la saisir sans faire appel aux lois fondamentales des équilibres chimiques, aux lois qui régissent « l'action des masses ».

C'est un fait reconnu déjà par Berthollet, et exprimé plus tard seulement en formule précise, que la réaction chimique opérée entre deux substances solubles, mises en présence à même température, ne dépend pas uniquement de leurs affinités mutuelles, mais aussi de leurs « masses actives » ou si l'on veut de leurs « concentrations » respectives dans le solvant qui les

renferme.

Or, pour des conditions semblables de température, de pression et de milieu, la transformation d'une espèce moléculaire A, de concentration CA, en une autre espèce chimique, donne lieu à la relation :

V (vitesse de la réaction)

dCA dt

k1CA (1),

où k est une constante qu'on appelle « constante de vitesse >> (Geschwindigkeitskonstante) ou « constante de réaction ».

(1) Cf. van t'Hoff, Leçons de chimie physique. Trad. franç., 1re partie. Paris 1898, p. 189.

La vitesse V varie donc avec la concentration. Pour le cas d'une concentration-unité, V prend la valeur de k, que l'on peut ainsi mesurer commodément.

Le cas très simple que nous venons de supposer est celui d'une réaction monomoléculaire, c'est-à-dire d'une réaction dans laquelle une seule espèce moléculaire se transforme. Il est réalisé strictement, par exemple, dans l'action d'une catalase (enzyme) sur le peroxyde d'hydrogène (H2O2): celui-ci est dissocié en H2O + 0. Or, l'expérience montre que, conformément à la formule ci-dessus, k, demeure constant, dans cette réaction, et indépendant de la concentration du peroxyde; il est seulement proportionnel à la concentration de la catalase (1). La plupart des actions fermentaires ne sont pas strictement monomoléculaires, mais peuvent être considérées pratiquement comme telles, car les variations de concentration d'une des deux espèces en présence, du solvant par exemple, sont généralement négligeables.

Tout ce qui vient d'être dit s'applique aux réactions qui ne se développent que dans un sens, en d'autres termes aux réactions irréversibles. Mais il est douteux qu'aucune réaction soit rigoureusement irréversible: toujours on peut supposer l'existence d'une contreréaction, si minime et indécelable qu'elle soit. D'ailleurs, dans nombre de dissociations, cette contreréaction, par resynthèse des produits, est absolument certaine. Comme la réaction, la contre-réaction a sa « constante de vitesse»: k. Le conflit des deux actions opposées se traduira dans l'état global du système par ce phénomène brut que «l'accumulation des produits de réaction diminue la vitesse de celle-ci»; ce qui signifie, analytiquement, que le système, laissé à lui

(1) Senter, ZscHR. F. PHYSIK, CHFM. Bd. 44, 1903; Euler, EnGERNISSE D. PHYSIOL. IN, 1910, pp. 311-312.